Крио-ЭМ TGT E. coli құрылымын анықтап, фермент моделін жоққа шығарды
Материал бірнеше дереккөз негізінде жасанды интеллектпен дайындалды — түпнұсқаларға сілтемелер төменде.
Калифорния университетінің (Сан-Диего) зерттеушілері криоэлектронды микроскопия арқылы E. coli TGT ферментінің құрылымын алғаш рет анықтады. Нәтижелер ферменттің бір уақытта екі тРНҚ байланыстыратынын көрсетіп, бұрынғы модельді жоққа шығарды. Бұл жаңалық Shigella-ға қарсы дәрілерді әзірлеуге көмектесуі мүмкін.
Фермент құрылымы
Нил Деварадж жетекшілік еткен топ криоэлектронды микроскопияны қолданып, E. coli TGT ферментін атомдық ажыратымдылықпен бейнеледі. Бұрын кристалдану қиындықтарына байланысты мұны істеу мүмкін болмаған. Құрылым ферменттің бір емес, екі тРНҚ молекуласын байланыстыратынын көрсетті. Бұл E. coli TGT-нің крио-ЭМ арқылы бейнеленуі туралы алғашқы хабарлама.
Дәрі әзірлеудегі маңызы
E. coli TGT шигеллез тудыратын Shigella ферментімен бірдей дерлік. Жаңа құрылымдық негіз екі тРНҚ байланысу орнына бағытталған ингибиторлар жасауға мүмкіндік береді. Бұл дәрілердің тиімділігін арттыруы мүмкін. TGT дәріге төзімді Shigella-мен күресу үшін мақсат ретінде зерттелуде.
Зерттеу жарияланымы
Александр Харьюнг жетекшілік еткен зерттеу Proceedings of the National Academy of Sciences журналында жарияланды. Деварадж екі тРНҚ байланысуын түсіну бұрынғыдан бірнеше есе күшті байланысатын РНҚ субстраттарын жасауға мүмкіндік беретінін атап өтті. Жұмыс РНҚ химиялық биологиясындағы қосымшалар үшін де пайдалы болуы мүмкін.
Бұдан әрі
Команда құрылымдық деректерді TGT ингибиторларын in vitro әзірлеу және сынау үшін пайдалануды жоспарлап отыр. Басқа бактериялық патогендерде екі тРНҚ байланысу механизмінің сақталуы әлі белгісіз.
1 дереккөз
Крио-ЭМ TGT E. coli құрылымын анықтап, фермент моделін жоққа шығарды
